вышенной скоростью. В новейшее время выдвинуты гипотезы, согласно к-рым молекулы субстрата активируются энергией, передаваеОбнаружение и количественное определение мой им при столкновении с молекулами ферФ. Кинетика Ф. Поскольку нам неизвестна химии, природа Ф., мы можем судить об мента (Медведев, Голден); предложена также их присутствии лишь по производимому ими теория, объясняющая действие Ф. (в частновоздействию на специфические субстраты. По сти окислительных) на основе цепного мехаэтому все методы качественного и количествен
низма химических реакций (Габер — Вилыптетного" определения Ф. основаны на аналити тер). Все эти теории дают более или менее удовческом измерении превращения субстратов, летворительное объяснение особенностям кит. е. либо на определении убыли неизменен
нетики ферментного действия. Недостатки и ного субстрата либо на установлении прироста преимущества каждой из них не могут быть расего продуктов превращения. Скорость превра
смотрены здесь детальнее. Наибольшим распрощения субстрата определенным количеством странением пользуется пока теория проФ. сильнейшим образом зависит от условий, межуточных соединений, лучв к-рых протекает воздействие последнего (от ше других объясняющая избирательность дейсоотношений концентраций субстрата и Ф., от ствия ферментов. Номенклатура и классификация Ф. Классипродолжительности действия, температуры, реакции среды и т. д.). Поэтому для определе
фикация Ф. основана настроении их специфиния количества Ф. по его действию необходимо ческих субстратов и на характере превращезнакомство с ходом ферментной реакции во ний, вызываемых данными Ф. Соответственно времени и с влиянием разных условий на ее этому номенклатура Ф. основана на присоедискорость, иными словами — необходимо знание нении окончания «аза» к корню, характеризуюкинетики ферментной реакции. На основании щему субстрат («липаза», «уреаза») или группы данных кинетики установлены стандартные субстратов («протеаза», «фенозгаза»), или же методы количественного определения Ф., по
характер катализируемой ферментом реакции зволяющие выразить активность данного рас
(«оксидазы», «дезаминазы»). Исключение сотвора Ф. в условных единицах, указывающих, ставляют некоторые старые, укоренившиеся в сколько субстрата он превращает в единицу практике эмпирические наименования, напр. времени при произвольно выбранных, но всегда «диастаза», «пепсин». Наиболее распространенодинаковых условиях, или же сколько времени ной в наст. время является систематика Ф., предтребуется для превращения определенного ко-’ ложенная Нейбергом и Оппенгеймером, к-рая личества субстрата. Степень чистоты Ф. ха
хотя и значительно устарела (особенно в отнорактеризуется числом единиц активности, при шении окислительных Ф.), но пока не заменена ходящихся на единицу сухого веса фермент
более совершенной классификацией. Приводим ного препарата. эту систему в сокращенном и несколько видоОбратимость ферментных реакций. Мехаизмененном виде. низм действия Ф. в наст, время еще не установА. Гидролазы — разрывают связь между С лен, несомненно лишь, что они действуют, как и О или СиNс присоединением воды. Они настоящие катализаторы. Если реакция, ка
делятся на: эфиразы — гидролизуют сложтализируемая Ф., обратима и не сопровожда
ные эфиры, как-то: жиры (липазы), лецитины ется значительным тепловым эффектом (напр. и др. эфиры фосфорной к-ты (фосфатазы), дупроцессы гидролиза), то Ф., подобно другим бильные вещества (танназы), хлорофилл (хлокатализаторам, в равной мере ускоряет пря рофиллазы). Карбогидраз ы — гидролимой и обратный процесс и в обоих случаях при
зуют глюкозидную связь в углеводах: в дисаводит к одной и той же точке равновесия, по
харидах и глюкозидах (гексозидазы) и в высоложение которой определяется соотношением комолекулярных полисахаридах (полиазы). концентрации начальных и конечных продук
Амидаз ы — расщепляют амидную связь в мотов. Таким образом действие многих Ф. обра
чевине (уреаза), аспарагине (аспарагиназа), тимо и при высоких концентрациях продуктов аргинине (аргининаза) и др. кислотных амираспада они могут катализировать синтез ис
дах. Протеаз ы — расщепляют пептидные ходного вещества — факт, имеющий важное био
связи в белках (протеиназы) и полипептидах логическое значение. Для большинства гид
(пептидазы). Нуклеаз ы — разнородная групролитических Ф. синтезирующее действие до
па Ф., в совокупности разлагающих нуклеиказано экспериментально, и прежние пред
новые кислоты на их составные части: пуриноставления о существовании в организмах спе
вые и пиримидиновые основания, моносахациальных синтезирующих Ф. в наст, время риды и фосфорную кислоту. почти совершенно оставлены.
Б. Десмолазы — окислительно — восстановиТеории действия Ф. Относительно природы тельные Ф., производящие глубокий распад активирования Ф. молекул подлежащих пре
органических веществ, подготовляя и осущевращению субстратов существует ряд теорий, ствляя разрыв связи между атомами углерода. в основном совпадающих с соответствующими Сюда относятся: зимаз ы — совокупность окитеориями небиологического катализа (см^). слительно-восстановительных Ф., осуществляСюда относятся: 1) теория промежуточ
юших анаэробный распад углеводов при разных соединений (Михаелис), согласно личных видах брожения: альдегидазы, мутазы, к-рой Ф. образует с субстратом нестойкое сое
карбоксилаза, глиоксалаза. Прочие о к с ид одинение, распадающееся с большой скоростью редуказы (или дегидразы) промежуточного на неизмененный Ф. и конечные продукты пре
обмена веществ — производят окисление одних вращения субстрата, 2) адсорбционная органических веществ за счет других; субтеория (Бейлисс, Фодор и др.), по к-рой Ф. страты окисления — органические кислоты (деобладает способностью избирательно адсорби
гидразы муравьиной, янтарной, яблочной и др. ровать на своей поверхности молекулы суб
к-т), пуриновые вещества (пуриноксидазы), страта, причем последние в адсорбированном углеводы и т. д. Истинные оксидаз ы — окисостоянии активируются, т. е. реагируют с по
сляют ряд органических веществ за счет акти6*
состав к-рых входят оптические антиподы природных аминокислот).
