лоты и циклические аминокислоты. При этом есть указания на возможность взаимной замены (иначе говоря, взаимного превращения) аргинина и гистидина, а также тирозина и фенилаланина. Окончательное выяснение этого вопроса — дело будущих исследований. Вышеописанные опыты все более подчеркивают особо важную роль триптофана, к-рый, как мы уже сказали выше, является исходным материалом для образования гормонов.
Много внимания уделяется сейчас вопросу о специфик о-д инами ческом действии Б., вернее сказать — продуктов их распада, к-рым объясняют повышение общего обмена веществ после приема в пищу Б. Это повышение обмена Рубнер, Тангль и др. объясняют специфическим раздражающим действием продуктов распада Б. на клетки тела, к-рое Рубнер и назвал «специфически-динамическим действием».
Среди белковых веществ, кроме т. н. простых Б., имеются также сложные белк и или протеиды, представляющие собой соединения Б. с небелковыми веществами. Из протеидов наибольший интерес по их роли в животном организме представляют нуклеопротеиды, содержащиеся всегда в ядрах клеток. Они представляют собой соединения белковых веществ с нуклеиновыми кислотами, построенными, в свою очередь, из углеводов, фосфорной кислоты, пуриновых и пиримидиновых оснований.
При распаде нуклеопротеидов входящие в их состав Б. испытывают в теле животного те же превращения, что нами были выше описаны для Б. вообще; обмен углеводов, входящих в состав нуклеиновых кислот, идет по пути обычному для углеводов (см.).
Пуриновые основания, аденин и гуанин, подвергаясь сперва дезаминированию, а затем окислению, превращаются, в конце концов, в мочевую кислоту; последняя и является конечным продуктом пуринового обмена, и именно с ней азот, входивший в состав пуринов, выделяется из организма.
Что же касается судьбы в организме пиримидиновых оснований (цитозин, урацил, тимин), томы почти ничего о них не знаем, равно как ничего не знаем и о возможности образования этих оснований и их связи с другими веществами. Эти вопросы стоят сейчас на очереди и должны быть выяснены дальнейшими исследованиями.
Ждут выяснения и нек-рые вопросы креатинового обмена, напр., вопросы о связи между углеводным обменом и процессами образования креатина в мышцах, о роли креатина в организме (в отдельных его органах) и т. п.
В последнее время особое внимание привлекают к себе исследования над строением Б., ибо решение вопроса о структуре Б. даст нам, между прочим, и возможность выяснить нек-рые темные стороны белкового обмена. Если после исследований Эмиля Фишера, — установивших, что пептоны (являющиеся промежуточными продуктами распада Б.) представляют по своей структуре полипептиды, — думали, что и в молекуле Б. отдельные аминокислоты связаны между собой так же, как и в полипептидах,т. — е. по типу кислотных амидов, и только допускали возможность наличия иных связей в белковых молекулах, то исследования последнего времени дают уже нам доказательства наличия этих иных связей в молекулах Б. и, в частности, наличия в белковых молекулах кольцевых комплексов ангидридного характера (интересно отметить, что в последние годы выяснилось, что и молекулы полисахаридов, напр., крахмала, построены из кольцевых комплексов, а не в виде цепи, как думали раньше). Так, напр., Абдергальден показал, что в Б. находятся дикетопиперазины, в частности в Б. шелка — метилдикетопиперазин, который может образоваться путем соединения двух аминокислот (глицина и аланина) с выделением не одной частицы воды (как при образовании дипептид), а двух частиц ее; метилдикетопиперазин является, стало быть, аланилглицилангидридом: NHiH ^H — CH,
NH — 2 H2O ОС — 1
CO;OH
H8C
CO5OH
NHE глицин (гликоколь)
аланин
H2C
CH — CH3 1
co
NH
метилдикетопиперазин (аланилглицилангидрид).
По Абдергальдену, Б. по своей структуре являются ассоциированными кольцевыми комплексами, связанными между собой добавочными валентностями:
Из этих представлений о структуре Б. можно сделать любопытные выводы о механизме различного расщепления Б. пепсином и трипсином; можно предположить, что пепсин разрывает связи в местах, отмеченных стрелками, а трипсин — по месту прерывистой линии. Ясно, что в таком случае при действии пепсина пиперазиновые кольца остаются нетронутыми и свободных аминогрупп не образуется; при действии же трипсина разрываются сами кольца, при чем увеличивается число свободных аминогрупп.
Из этого примера видно, какой интерес представляют новейшие исследования над строением Б., и виден путь, по которому теперь идут эти исследования.
Лит.: Палладии, А., Учебник физиологической химии, 2 изд., Харьков, 1927; его же, Основы питания, 3 изд., M., 1927; Cathcart, The physiology of protein metabolism, 2 ed., L., 1925; Dakin, Oxidations and reductions in the animal body, 2 ed, L., 1925; E. Abderhalden, Lehrbuch der physiologischen Chemie, B. 1, 5 Auflage, 1923; O. Neubauer, Ueber den Abbau der Aminosauren, 1908, 2., Палладии.
