ние коллоиды; по мере удаления последних физико-химическое поведение Ф. резко изменяется. В частности это касается зависимости активности Ф. от реакции среды. Оптимальная для действия данного Ф. зона концентрации водородных ионов — т. н. Рд-оптимум, прежде считавшийся одной из характерных хим. — физ. постоянных Ф., — может значительно сдвигаться по мере очищения Ф. от коллоидальных спутников. Для ферментных реакций характерен чрезвычайно высокий температурный коэффициент, т. е. весьма значительное увеличение скорости реакции с повышением температуры.
Зависимость активности Ф. от температуры усложняется однако тем, что с повышением температуры ускоряется и процесс теплового инактивирования Ф.; выше определенной t° увеличение скорости разрушения Ф. перекрывает нарастание скорости реакции и количество субстрата, превращаемого в единицу времени, начинает падать. Поэтому для каждого ферментного препарата существует некоторая оптимальная температура, при к-рой его активность достигает максимума. Температурный оптимум, как и оптимум Ph, сильно зависит от имеющихся в препарате Ф. сопутствующих коллоидов.
Высоко очищенные препараты нек-рых Ф. могут выдерживать кратковременное кипячение (пероксидаза, амилаза) и приобретают способность диализировать (инвертаза, пероксидаза).
Весьма возможно, что сама каталитически действующая компонента Ф., т. н. «активная группа», не является коллоидом. Однако среди сопутствующих коллоидов есть такие, к-рые теснее других связаны с Ф. и не могут быть отделены без инактивирования последнего. Вильштеттер называет их «коллоидальными носителями» активной группы и считает обязательной составной частью ферментной системы, стабилизующей нестойкую, специфически-активную группу и предохраняющей ее от разрушения. Возможно, что коллоидальный носитель также усиливает каталитическое действие активной группы и повышает его специфичность.
Иногда возможна замена одних носителей другими, напр. у инвертазы дрожжей, в зависимости от способа очистки, активная группа в одних препаратах остается связанной с носителем углеводной природы, в других — с белковым носителем.
Активирование и неактивирование Ф. Кофе р м е нты. Зимогены. По болыпёй части коллоидный носитель имеет повидимому белковую природу, а потому агенты, вызывающие денатурацию и коагуляцию белков, инактивируют большинство Ф. (таковы физические агенты: теплота, различные виды лучистой энергии, механическое встряхивание, и химические: соли тяжелых металлов, таннин, алколойдные реактивы и др.). В ряде случаев коллоидные носители повидимому неотделимы от плотных элементов клеточной структуры; мы имеей тогда дело с Ф., к-рые с трудом или вовсе не поддаются отделению от клетки и переведению в раствор. С разрушением структуры клетки действие таких Ф. нередко прекращается или резко ослабевает. В особенности это наблюдается, когда для действия Ф. помимо активной группы и «коллоидного носителя» необходимо участие определенных вспомогательных веществ, играющих роль активаторов ферментного действия; при разрушении клеточной структуры может нарушаться необходимое пространственное соприкосновение Ф. и актива 164
тора, и специфическое каталитическое действие становится невозможным или приобретает извращенное направление. Последнее наблюдается также, когда для полного превращения субстрата необходимо одновременное или последовательное воздействие нескольких Ф., что может произойти только при сохранности клеточной структуры (примеры — тканевое дыхание, многие виды брожения). Способность активировать действие Ф. свойственна многим веществам. Одни Ф. активируются некоторыми электролитами (NaCl, соли кальция или магния, фосфаты, ионы водорода или гидроксила); другие — коллоидами (мыла, белки), адсорбирующими одновременно Ф. и субстрат и т. о. способствующими их соприкосновению; третьи — поверхностно-активными веществами (желчью, жирными кислотами, этиленом и т. д.). Действие всех этих активаторов в большей или меньшей степени специфично и заключается в увеличении скорости данного ферментного превращения. Но в некоторых случаях действие Ф. вообще невозможно без участия определенных сопутствующих им специфически действующих веществ, образующих обязательную составную часть ферментной системы. Такие специфические природные активаторы называются коферментами. Коферменты во многих случаях оказались сравнительно низкомолекулярными термостабильными кристаллоидными телами, химическую природу которых в противоположность природе самих Ф. удалось установить (см. Ко-зимаза). Некоторые Ф. содержатся в клетках в неактивном состоянии и переходят в активную форму только при определенных изменениях функционального состояния последних (в семенах — при прорастании, в клетках пищеварительных желез — в момент образования секрета). Прежде в этих случаях признавали наличие неактивных предшественников Ф., так наз. зимогенов, или проферментов, к-рые • превращаются в активный Ф. действием специальных агентов, получивших название «киназ». В настоящее время существование особых зимогенов считается маловероятным; переход Ф. в клетке из неактивных в активные объясняется в одних случаях переходом из адсорбированного состояния в растворенное, в иных — устранением тормазящих ферментное воздействие веществ (парализаторов) или присоединением необходимых для действия коферментов, которые прежде считались киназами (так, энтерокиназа, активирующая «трипсиноген» поджелудочного сока, оказалась коферментом трипсина), или наконец установлением надлежащей реакции и др. условий среды.
Специфичность Ф. Действие Ф. специфично, т. е. направлено избирательно на субстраты определенного строения. Различают абсолютную специфичность, когда Ф. действует только на одно индивидуальное вещество (напр. уреаза, разлагающая исключительно мочевину), и специфичность групповую, относительную, когда Ф. катализирует (хотя и с различной скоростью) превращение ряда веществ со сходной структурой (напр. гидролиз различных глюкозидов или окисление разных альдегидов). Особенно существенна стереохимическая специфичность Ф., в силу к-рой Ф., как правило, при асимметричном строении субстрата действуют лишь на тот из его двух оптических изомеров, к-рый встречается в природе (так, зимаза сбраживает только природный сахар d-ряда, пептидазы не разлагают таких полипептидов, в
